Биосинтез белков

Формат документа: doc
Размер документа: 0.13 Мб




Прямая ссылка будет доступна
примерно через: 45 сек.




Теги: Магистерская. Диссертация. Презентации. Диплом. Доклад. Лабораторная. Эссе
  • Сообщить о нарушении / Abuse
    Все документы на сайте взяты из открытых источников, которые размещаются пользователями. Приносим свои глубочайшие извинения, если Ваш документ был опубликован без Вашего на то согласия.

БИНГО! Ты только что нашел решение своей проблемы! Только давай договоримся – ты прочтёшь текст до конца, окей? :)
Давай начистоту: тут один шлак, лучше закажи работу на author-24.pro и не парься – мы всё сделаем за тебя! Даже если остался один день до сдачи работы – мы справимся, и ты получишь Отлично по своему предмету! Только представь: ты занимаешься своим любимым делом, пока твои одногруппники теряют свои нервные клетки…
Проникнись… Это бесценное ощущение :)
Курсовая, диплом, реферат, статья, эссе, чертежи, задачи по матану, контрольная или творческая работа – всё это ты можешь передать нам, наслаждаться своей молодостью, гулять с друзьями и радовать родителей отличными оценками. А если преподу что-то не понравится, то мы бесплатно переделаем так, что он пустит слезу от счастья и поставит твою работу в рамочку как образец качества.
Ещё сомневаешься? Мы готовы подарить тебе сотни часов свободного времени за смешную цену – что тут думать-то?! Жизнь одна – не трать её на всякую фигню!
Перейди на наш сайт author-24.pro - обещаю, тебе понравится! :)
А работа, которую ты искал, находится ниже :)


















Биосинтез белков












Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Ещё в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа “голова – хвост”), например:
-H2O
H2N-CH2-C=O +HNHCH2COOH--(
\
OH
( H2N-CH2-CO-NH-CH2-COOH
(пептидная связь)

Амидные связи этого типа называются пептидными связями,а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пептидами (или полипептидами).
Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена.
В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. . Характерную для пептидов группировку
-CO-NH- называют пептидной.
Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу:

H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH
глицилаланин(H-гли-ала-OH)
NH2-CH(CH3)-CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH
Аланилглицилглицин(H-ала-гли-гли-OH)
К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки –инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др.
Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.
Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:


-HCl
R-COCl+H2N-CH-COOH--(R-CO-NH-CH-COOH
| |
CH2 CH3

Карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную:
-HOH
H2N-CH2-COOH+HOR--( H2N-CH2-COOR
Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен):
-H2O
R-CO-NH-CH-COOH+HNHCH2-COOR--(
|
CH3 гидролиз
( R-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOR----(
|
CH3
( H2N-CH-CO-NH-CH2-COOH
|
CH3
Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т. д. .
Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю – ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы –CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой “якорной” связи, которая обозначена жирной линией: (1)-NaCl
Смола-CH2Cl+NaOOC-CHR-NHCOR’(Смола- -CH2O-C-CHR-NHCOR’(Смола-CH2O-C-CHR-
|| ||
O O
+HOOC-CHR’’-NHOR(3)
-NH2-----------(Смола-CH2O-C-CHR-
||
(4) O
-NHCO-CHR’’-NHCOR’(Смола-CH2O-C-CHR--NHCO-CHR’’-NH2 и т. д. ||
O
Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2 – группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют “якорную” сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы:
HBr
Смола-CH2O-CO-CHR-NH…CO-CHR’NH2---(
(Смола-CH2OH+HOOCCHRNH…COCHR’NH2
Полипептид
Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. Поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин(51 аминокислота) и рибонуклеаза(124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами, метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, рибонуклеаза была синтезирована Мерифильдом в 1968 г. менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций.
Чеботарёв А. 11п1




















X